период пребывания предметов труда (сырья и материалов) в производственном процессе с начала изготовления до выпуска готового продукта. П. ц. охватывает Рабочий период и длительность перерывов в производстве, обусловленных физическими, химическими, биологическими (естественными) процессами (например, дубление кожи и т.п.) или природой предметов труда, технологией и организацией производства. П. ц., являясь частью времени производства (См. Время производства), отличается от него на период, в течение которого предметы труда находятся в производственых запасах. Сокращение П. ц. ускоряет выпуск продукции и способствует лучшему использованию производственых фондов (см. Основные фонды, Оборотные фонды), ускорению оборачиваемости оборотных средств (См. Оборачиваемость оборотных средств) (при социализме), обороту капитала (См. Оборот капитала) (при капитализме). Важнейшими факторами сокращения П. ц. являются внедрение передовой технологии и автоматизация производственных процессов.

цикл мочевины, циклический ферментативный процесс, состоящий из последовательных превращений аминокислоты Орнитина и приводящий к синтезу мочевины (См. Мочевина). О. ц. - важнейший путь ассимиляции аммиака (и тем самым его обезвреживания) у многих видов животных, а также у растений и микроорганизмов. Лучше всего реакции О. ц. изучены у млекопитающих (Х. Кребс и К. Хензелейт, 1932, и др.), у которых они осуществляются преимущественно в печени. О. ц. состоит из трёх основных реакций: превращение орнитина в Цитруллин, цитруллина - в Аргинин и расщепление аргинина на мочевину и орнитин (см. схему). Реакции I и II требуют затраты энергии, которая доставляется в форме аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Реакция I протекает в два этапа: 1) образование карбамилфосфата, обладающего богатой энергией фосфатной связью, из NH₃, CO₂ и двух молекул АТФ (реакция активируется N-ацетилглутаминовой кислотой; NH₃, по-видимому, доставляется в печень в виде глутамина, который расщепляется глутаминазой печени на NH₃ и глутаминовую кислоту (См. Глутаминовая кислота)); 2) образование цитруллина при взаимодействии карбамилфосфата с орнитином (реакция идёт за счёт энергии связи карбамилфосфата). Реакция II также двухстадийна: цитруллин, реагируя с аспарагиновой кислотой, образует аргининоянтарную кислоту (реакция идёт при участии АТФ с освобождением адениловой кислоты - АМФ - и пирофосфата H₄P₂O₇;), а аргининоянтарная кислота расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту. Реакция III: аргинин гидролизуется до мочевины и орнитина, который вновь вступает в цикл. О. ц. обнаружен у млекопитающих, лягушек, черепах, дождевых червей, но отсутствует у змей, птиц, и, вероятно, у костистых рыб (у акуловых он функционирует). У растений и микроорганизмов О. ц. - важный путь связывания аммонийных солей и превращения их в органические азотистые соединения. См. также Азот в организме.

Лит.: Проссер Л., Браун Ф., Сравнительная физиология животных, пер. с англ., М., 1967, гл. 6; Кретович В. Л., Обмен азота в растениях, М., 1972, гл. 6.

Н. Н. Зайцева.

Рис. к ст. Орнитиновый цикл.

цикл лимонной кислоты, цикл Кребса, широко представленный в организмах животных, растений и микробов путь окислительных превращений ди- и трикарбоновых кислот, образующихся в качестве промежуточных продуктов при распаде белков, жиров и углеводов. Открыт Х. Кребсом и У. Джонсоном (1937). Т. к. ц., локализованный в митохондриях (См. Митохондрии), начинается с лимонной кислоты и заканчивается образованием щавелевоуксусной кислоты, CO₂ и восстановлением коферментов дегидрогеназ: Никотинамидадениндинуклеотида (НАД) и Флавинадениндинуклеотида (ФАД). К субстратам Т. к. ц. относятся трикарбоновые кислоты - лимонная, цис-аконитовая, изолимонная, щавелевоянтарная и дикарбоновые кислоты - кетоглутаровая, янтарная, фумаровая, яблочная и щавелевоуксусная. К субстратам Т. к. ц. следует отнести и уксусную кислоту, которая в активной форме, то есть в виде ацетилкофермента А (ацетил-КоА), участвует в конденсации с щавелевоуксусной кислотой, приводящей к образованию лимонной кислоты. Именно ацетильный остаток, вошедший в структуру лимонной кислоты, подвергается окислению; атомы углерода окисляются до CO₂, атомы водорода частично акцептируются коферментами дегидрогеназ, частично в протонированной форме переходят в раствор, то есть в окружающую среду.

Обычно указывают на пировиноградную кислоту (пируват), образующуюся при Гликолизе в реакциях переаминирования (См. Переаминирование) и занимающую одно из центральных мест в перекрещивающихся путях обмена веществ, как на исходное соединение для образования ацетил-КоА. Действительно, под влиянием фермента сложной структуры - пируватдегидрогеназы (См. Пируватдегидрогеназа) - осуществляется окисление пирувата с образованием CO₂ (первое декарбоксилирование), ацетил-КоА и происходит восстановление НАД (см. схему). Однако окисление пирувата далеко не единственный путь образования ацетил-КоА, который является характерным продуктом митохондриального окисления жирных кислот (фермент тиолаза), а также реакции обратной конденсации при образовании лимонной кислоты и др. Все ферменты, участвующие в реакциях Т. к. ц., локализованы в митохондриях, причём большинство из них прочно связаны с мембранными структурами.

Образование лимонной кислоты, с превращения которой и начинается собственно Т. к. ц., является реакцией эндергонической, и её реализация возможна благодаря использованию богатой энергией связи ацетильного остагка с KoA [СН₃(О) СТрикарбоновых кислот циклSKoA]. Далее следует изомеризация лимонной кислоты в изолимонную через промежуточную стадию образования цис-аконитовой кислоты. Продуктом дальнейшего превращения изолимонной кислоты под влиянием соответствующей дегидрогеназы является, по-видимому, щавелевоянтарная кислота, декарбоксилирование которой (вторая молекула CO₂) приводит к α-кетоглутаровой кислоте. Кетоглутаратдегидрогеназа по ряду характеристик (высокая молекулярная масса, сложная многокомпонентная структура, ступенчатые реакции, частично те же коферменты и т.д.) напоминает действие пируватдегидрогеназы. Продуктами реакции являются CO₂ (третье декарбоксилирование), НАДН․Н⁺ и сукцинил-КоА. На этой стадии включается сукцинил-КоА-синтетаза, катализирующая обратимую реакцию образования свободного сукцината: Сукцинил-КоА + Р_неорг. + ГДФ ⇔ Сукцинат + KoA + ГТФ. При этой реакции осуществляется так называемое субстратное фосфорилирование, то есть образование богатого энергией гуанозинтрифосфата (ГТФ) или аденозинтрифосфата (АТФ) за счёт гуанозиндифосфата (ГДФ) и минерального фосфата (Р) с использованием энергии сукцинил-КоА. После образования сукцината вступает в действие сукцинатдегидрогеназа - флавопротеид, приводящий к фумаровой кислоте. Фумараза обеспечивает равновесие между фумаровой кислотой и яблочной, а дегидрогеназа яблочной кислоты (кофермент - НАД+) приводит к завершению Т. к. ц., то есть к образованию щавелевоуксусной кислоты. На этой стадии повторяется реакция конденсации (конденсирующий фермент) между щавелевоуксусной кислотой и ацетил-КоА, приводящая к образованию лимонной кислоты.

Энергетическая эффективность рассмотренных процессов невелика. Однако образующиеся при окислении пирувата и последующих реакциях Т. к. ц. 4 моля НАДН, 1 моль ФАДН₂ и 3 моля CO₂ являются важными продуктами окислительных превращений. Особенно это касается восстановленных форм НАД и ФАД. Дальнейшее их окисление осуществляется ферментами дыхательной цепи и сопряжено с фосфорилированием, то есть образованием АТФ за счёт этерификации минерального фосфата (см. Окислительное фосфорилирование). На каждую полностью окисленную до CO₂ и H₂O молекулу пирувата приходится образование не менее 15 богатых энергией фосфатных связей. Процесс окисления НАДН и ФАДН₂ ферментами дыхательной цепи энергетически весьма эффективен, происходит с использованием кислорода воздуха, приводит к образованию воды и служит основным источником энергетических ресурсов клетки. Однако в его непосредственной реализации ферменты Т. к. ц. не участвуют. См. также Окисление биологическое, Тканевое дыхание.

Лит.: Кребс Г., Корнберг Г., Превращения энергии в живых системах, пер. с англ., М., 1959; Филиппович Ю. Б., Основы биохимии, М., 1969; Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974, гл. 16.

С. Е. Северин.

Схема цикла трикарбоновых кислот. В рамках - ферменты и окислённые формы коферментов, в двойных рамках - восстановленные коферменты и CO₂.